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Enzyme

Allgemeines

Einfache Enzyme
Aufbau
  • bestehen aus Proteinen
  • verfügen über ein aktives Zentrum (reaktive Gruppe mit katalytischer Funktion)
  • allosterische Enzyme verfügen über ein regulatives Zentrum
Eigenschaften
Funktion
Verlauf der Enzymreaktion bei einfachen Enzymen

Coenzyme
Aufbau
  • Enzyme, die aus einem Protein und einem Coenzym (Cosubstrat) bestehen
  • das Coenzym ist kein Protein, es kann organisch oder anorganisch (Metallion) sein
  • das Coenzym kann als prosthetische Gruppe fest an den Proteinanteil gebunden sein:
    Flavinenzyme der Atmungskette
  • das eigentliche Coenzym ist aber abspaltbar:
    NAD
    NADP
    ATP
  • beim letzteren sind Protein (Apoenzym) und Coenzym getrennt voneinander inaktiv, gemeinsam bilden sie das aktive Holoenzym
Eigenschaften
  • Coenzyme (Nichtproteinanteil) gehen verändert aus der Enzymreaktion hervor
  • sie sind wirkungs-, aber nicht substratspezifisch
Funktion
  • Übertraguung von chemischen Gruppen von Substrat 1 auf Substrat 2:
    FAD: Wasserstoffübertragung
    NAD und NADP: Wasserstoffübertragung
    ATP: Übertragung von Energie
Verlauf einer Enzymreaktion bei Coenzymen

Enzymhemmung und Regulation der Enzymaktivität
Hemmung durch Substratüberschuß

Aufgrund hoher Substratkonzentrationen behindern sich die Substrate gegenseitig. Die Enzymreaktion wird verlangsamt oder kommt ganz zum Erliegen.
Kompetitive Hemmung - Verdrängungshemmung

Ein dem Substrat ähnliches Molekül (Inhibitor) blockiert das aktive Zentrum. Substrat und Inhibitor konkurrieren um das aktive Zentrum (competition: engl. Konkurrenz). Die Hemmung ist konzentrationsabhängig: So kann man durch eine Erhöhung der Substratkonzentration die Enzymhemmung wieder aufheben. Der Hemmvorgang ist also umkehrbar (reversibel). Das Enzym wird durch den Inhibitor nicht beschädigt oder verändert.
Nichtkompetitive Hemmung

Bei der nichtkompetitiven Hemmung wirkt ein Zellgift (Inhibitor) auf das Enzym ein, indem es seine räumliche Struktur so verändert, daß die Enzymwirkung stark eingeschränkt bis vollständig unterdrückt wird. Die Inhibitoren sind meist Schwermetalle (Blei, Quecksilber u.a.), die an unterschiedlichen Stellen des Enzyms binden können und damit die räumliche Struktur verändern. Die Bindung ist in der Regel irreversibel (nicht umkehrbar), was den Verlust der Enzymfunktion zur Folge hat. Damit eignet sich diese Hemmung nicht für die Regulation der Enzymaktivität.
Allosterische Hemmung - Aktivierung
 Allosterische Enzyme verfügen über ein aktives und ein regulatioves Zentrum. Im aktiven Zentrum wird das Substrat gebunden und umgesetzt. Im regulativen Zentrum bindet der sogenannte Effektor. Der Effektor kann das Enzym hemmen oder aktivieren. Wirkt dar Effektor hemmend (Effektor wird als Inhibitor bezeichnet), dann verändert das Enzym seine räumliche Struktur, so daß das Substrat nicht mehr im aktiven Zentrum binden kann. Aktiviert der Effektor das Enzym (Effektor wirkt als Aktivator, so verändert sich mit der Bindung des Aktivators das Enzym die räumliche Struktur, so daß das Substrat binden kann.
Hemmung des Enzyms
Aktivierung des Enzyms

Einteilung der Enzyme nach iher Wirkung
Enzymgruppe Wirkung Beispiel
Oxidoreduktasen katalysieren Oxidationen und Reduktionen Atmungs- und Photosyntheseenzyme: Oxidasen
Transferasen Übertragung funktioneller Gruppen zwischen Substraten Aminotransferase (NH2-Gruppe wird übertragen
Hydrolasen hydrolytische Spaltung Peptidasen (Verdauungsenzyme)
Lyasen nichthydrolytische Spaltung Dekarboxylasen (Fettabbau)
Isomerasen katalysieren die Umwandlung isomerer Verbindungen Glukosephosphat-Isomerase (Umwandlung von Aldosen in Ketosen)
Ligasen (Synthetasen) katalysieren die Bindung zwischen Substraten unter Energieverbrauch Glukosephosphat-Isomerase (Umwandlung von Aldosen in Ketosen)